Damit Proteine ihre Aufgaben erfüllen können, müssen sie in einer bestimmten räumlichen Struktur gefaltet sein. Wir untersuchen, mit welchen Mechanismen Zellen Proteine unterstützen, ihre funktionelle Form zu erlangen und aufrechtzuerhalten.
Das kleinere GroES, ebenfalls ein Ring, fungiert als Deckel für den GroEL-Zylinder
3D-Modelle von Tieren für Animationen lassen sich mit einer Software des Max-Planck-Instituts für Informatik aus kurzen Videos erzeugen
ersetzt die eingezeichneten Gliedmaßen solange durch in Höhe und Durchmesser variable Zylinder
Damit Proteine ihre Aufgaben erfüllen können, müssen sie in einer bestimmten räumlichen Struktur gefaltet sein. Wir untersuchen, mit welchen Mechanismen Zellen Proteine unterstützen, ihre funktionelle Form zu erlangen und aufrechtzuerhalten.
Das kleinere GroES, ebenfalls ein Ring, fungiert als Deckel für den GroEL-Zylinder
3D-Modelle von Tieren für Animationen lassen sich mit einer Software des Max-Planck-Instituts für Informatik aus kurzen Videos erzeugen
ersetzt die eingezeichneten Gliedmaßen solange durch in Höhe und Durchmesser variable Zylinder
Einen Mikroschwimmer, der durch Peristaltik Bewegungen ausführt, hat ein Team um P. Fischer vom Max-Planck-Institut für intelligente Systeme entwickelt.
haben zwei Arten von Mikroschwimmern hergestellt, die einen als langgestreckte Zylinder
Proteinabbau in der Zelle wird subtil reguliert. Ein Netzwerk ringförmiger AAA ATPasen, die energieabhängig Proteine entfalten, kooperiert mit zylindrischen Enzymkomplexen, den Proteasomen, in deren Innerem die entfalteten Proteine zerlegt werden.
Abbau im Zylinder: Proteasomen und die Evolution von Protein-Nanomaschinen AAA ATPasen
Proteinabbau in der Zelle wird subtil reguliert. Ein Netzwerk ringförmiger AAA ATPasen, die energieabhängig Proteine entfalten, kooperiert mit zylindrischen Enzymkomplexen, den Proteasomen, in deren Innerem die entfalteten Proteine zerlegt werden.
Abbau im Zylinder: Proteasomen und die Evolution von Protein-Nanomaschinen AAA ATPasen
Proteinabbau in der Zelle wird subtil reguliert. Ein Netzwerk ringförmiger AAA ATPasen, die energieabhängig Proteine entfalten, kooperiert mit zylindrischen Enzymkomplexen, den Proteasomen, in deren Innerem die entfalteten Proteine zerlegt werden.
Abbau im Zylinder: Proteasomen und die Evolution von Protein-Nanomaschinen AAA ATPasen
Proteinabbau in der Zelle wird subtil reguliert. Ein Netzwerk ringförmiger AAA ATPasen, die energieabhängig Proteine entfalten, kooperiert mit zylindrischen Enzymkomplexen, den Proteasomen, in deren Innerem die entfalteten Proteine zerlegt werden.
Abbau im Zylinder: Proteasomen und die Evolution von Protein-Nanomaschinen AAA ATPasen
In der Krebs-Diagnostik setzen Ärzte schon heute oft auf die Positronen-Emissions-Tomographie. Um die Methode auch bei anderen Krankheiten anwenden zu können, brauchen sie jedoch geeignete Tracer-Substanzen mit dem radioaktiven Fluor-18 – eine Herausforderung für Tobias Ritter und sein Team am Max-Planck-Institut für Kohlenforschung in Mülheim an der Ruhr. Die Chemiker suchen nach Wegen, vielfältige Moleküle mit Fluor-18 zu versehen und so die Möglichkeiten der Mediziner zu erweitern.
Und in eine solche befördern die Mülheimer Forscher nun den metallischen Zylinder
